正誤表
(2019年10月16日)


初版第1刷に以下の誤りがございました。お詫びして訂正いたします。

項目 頁・行 補足
1-2 細胞内小器官 12・右段4 3.0mm 3.0μm  
1-6 翻訳 図3 終始コドン 終止コドン 正しい図はこちら
1-6 翻訳 図3   ORFの範囲を変更 正しい図はこちら
1-8 アミノ酸の構造と性質 図2 Glu Gln 正しい図はこちら
2-19 機械学習の評価 87・左段6 ROC AUC  
3-7 モチーフ 図1   D-->Mへの矢印を追加 正しい図はこちら
3-8 ゲノムプロジェクトと遺伝子予測 105・右段13 観察される 必要である  
4-1 構造化学 114・左段9 像と 像になり  
4-3 構造モチーフ 118・左段27 2つのあいだのヘリックスを 2つのヘリックスのあいだを  
5-7 パラログ・オーソログ 図1・説明文 β-グロビン分子 β-グロビン2分子  
6-5 遺伝子発現クラスタリング 162・左段14 階層的クラスタリング 階層型クラスタリング  
6-5 遺伝子発現クラスタリング 図1 階層的 階層型 正しい図はこちら
6-5 遺伝子発現クラスタリング 図1 非階層的 非階層型 正しい図はこちら

 

初版第2刷に以下の誤りがございました。お詫びして訂正いたします。

項目 頁・行 補足
1-5 転写 19・右段1 DNA結合モチーフをもつ DNA結合モチーフ)をもつ  
1-7 核酸の構造と機能 23・左段15 アミノ酸に分解され ヌクレオチドに分解され  
1-7 核酸の構造と機能 図1 ヌクレオシド(リン酸+五炭糖) 糖リン酸骨格(リン酸+五炭糖)  ヌクレオシド(五炭糖+塩基) 正しい図はこちら
1-9 タンパク質の役割と一次〜四次構造 27・左段15 水素結合の疎水性相互作用 水素結合, 水性相互作用  
1-10  生体膜と膜タンパク質 29・右段7 貫通型膜タンパク質 膜貫通型タンパク質  
1-11  翻訳後修飾 31・練習問題解説8 正電荷(...)を持つ酸性の 正電荷(...)を持つ塩基性の  
1-12  免疫と代謝 33・練習問題解説2,3,5 kcal/mol kJ/mol  
1-18ゲノム解析 図1 シーケンシング シークエンシング  
4-8 タンパク質立体構造の保存性分析 128・ 左段20 RMAD RMSD  
4-10 マップ分析 132・左段36, 39 favored領域 most favored領域  
4-10 マップ分析 132・左段37 generously allowed領域 additional allowed領域  
4-10 マップ分析 132・左段38 allowed領域 generously allowed領域  
4-10 マップ分析 図2 favored region additional allowed region 正しい図はこちら
5-3 遺伝子マーカー 図1   ALDH2-1と2-2の配列を入れ替え 正しい図はこちら
5-3 遺伝子マーカー 図1説明文 A(ALDH2-1)がG(ALDH2-2)に G(ALDH2-1)がA(ALDH2-2)に  

 

第3刷では初版第2刷の以下の記述に修正を施しました。

項目 頁・行 内容 リンク
1-6 タンパク質の生合成 21・左段14以下, 図3 コード領域とオープンリーディングフレーム(ORF)の関係をより正確に記述するように改めました  
1-20 タンパク質の立体構造決定 49・右段1以下 クライオ電顕技術の発達により原子分解能での解析が可能になったことを記載しました  

 

第3刷に以下の誤りがございました。お詫びして訂正いたします。

項目 頁・行 リンク
5-3 遺伝子マーカー 図1   ALDH2-1と2-2の配列を訂正 正しい図はこちら
1-19 分子生物学実験技術 46・右段26 質量分析法は,イオン化した物質の運動から原子量や分子量・分子構造などを明らかにする手法である(図 2)
質量分析は,イオン化した物質の運動から原子や分子の質量・分子構造などを明らかにする手法である(図 2)
 
1-19 分子生物学実験技術 図2 図 2.質量分析機
質量分析法〔マススペクトロメトリー,略してマス(MS)ともよば れる〕では,ペプチドなどの試料をレーザー照射などいくつかの方 法でイオン化し,イオン化した試料を加速器で加速し,電磁石によ って発生する磁場の中を飛行させる。このとき,イオンの質量電荷 比(質量 m と電荷 z の比なので m/z ともよばれる)が小さいものほ ど軌道が大きく偏向されるので,イオン分子はこの値に従って分離 される。最終的に検出器のどの位置にどれだけのイオンが到着したかを,質量電荷比に対する相対頻度で表わしたものがマススペクト ルチャートであり,このチャートから分子種(ペプチドの場合はアミノ酸配列)を特定できる。図で示したのは磁場偏向型であるが, 他にも多くの種類の質量分析法が存在する。
図2. 質量分析計
質量分析〔マススペクトロメトリー,略してマス(MS)ともよばれる〕では,クロマトグラフィー(▼6-1)などで分画した試料をMALDI(マトリックス支援レーザー脱離イオン化)法やESI(エレクトロスプレーイオン化)法などいくつかの方法でイオン化し,イオン化した試料を磁場・電場中で運動させる。このときイオンは,そのm/z(質量 m と電荷数 z の比に等しい値で,質量電荷比ともいう)と磁場・電場の強さにより軌道が異なるため,ある磁場・電場の強さでは特定のm/zのイオン(図のイオンB)だけが検出器に届く(しかし磁場・電場の強さを変えると,イオンBではなくAやCなどが届くようになる)。そこで横軸にm/zを,縦軸にそのm/zで検出されたイオン強度をプロットしたものがマススペクトルであり,このスペクトルから分子種(ペプチドの場合はアミノ酸配列)を推定できる。図には構造が比較的単純な磁場セクター型を例として示したが,生体試料の解析には主として四重極型・イオントラップ型・飛行時間型・オービトラップ型などが用いられる。
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